研究により、アミノ酸側鎖とペプチドの二次構造が電子輸送をどのように変化させるのかが明らかになりました

2015年7月15日レポート

Heather Zeiger著、Phys.org

(Phys.org) - バイオエレクトロニクスとして知られるエレクトロニクスと生化学の融合方法を理解するために、いくつかの研究グループが電荷がペプチドを介してどのように移動するかを研究してきました。 タンパク質はペプチドでできており、ペプチドはアミノ酸でできています。 ワイツマン科学研究所の実験家と理論家のグループは、2つの金電極間にさまざまなペプチド鎖を固定することにより、アミノ酸側鎖、ペプチドの長さ、ペプチドの二次構造が電子輸送にどのような影響を与えるかを調査しました。 彼らは、側鎖と二次構造が電子輸送に直接影響を与えることを発見しました。 彼らの研究はJournal of the American Chemical Societyに掲載されています。

通常、タンパク質における電子伝達は、電気化学的または分光学的手法を使用して研究されます。 代わりに、Sepunaru et al。 彼らは、ホモペプチド、つまりさまざまな数の繰り返しアミノ酸からなるペプチドの単層を作成する2つの金電極間の固体分子接合を使用しました。 彼らは、3 つの異なるシステムについて、バイアス電圧と温度の関数としてコンダクタンスを調査しました: 1) 同様の長さだが側鎖が異なるホモペプチド、2) 異なる長さ (つまり、異なる数のアミノ酸) のホモペプチド、および 3 ) 同様の長さだが二次構造が異なるホモペプチド。 さらに、これらの各実験では、異なる電子輸送特性を理解するために、分子動力学によって最適化されたペプチドの立体構造に対して最適に調整された範囲分離ハイブリッド DFT 計算を使用して、気相フロンティア分子軌道を調べました。 すべてのペプチドはメルカプトプロピオン酸で官能化され、金電極への化学リンカーを提供しました。

最初の実験で、Sepunaru らは、 は、7 つのアミノ酸から構成される 4 つの異なるホモペプチドをテストしました。 具体的には、アラニン、グルタミン酸、トリプトファン、リジンに注目しました。 すべてのペプチドは同様の長さ (約 25 Å) を持っていました。

彼らの結果は、アミノ酸側鎖が異なると電子輸送が変化することを示しました。 トリプトファンが最も優れた伝導体であることが判明し、次にリジン、グルタミン酸、アラニンが続きます。 4 つのペプチド間には大きな違いがあり、トリプトファンの電子輸送速度はアラニンのほぼ 20 倍です。 著者らは、これは各ペプチド鎖の HOMO エネルギーレベル間の違いによるものであると考えています。

テストしたところ、すべてのペプチドは中性でした。 著者らは、リジンをプロトン化し、グルタミン酸を脱プロトン化し、荷電ペプチドを生成することが電子輸送速度に影響を与えるかどうか疑問に思った。 彼らは、プロトン化されたヘプタ-リジンペプチドははるかに高いコンダクタンスを有する一方、脱プロトン化されたヘプタ-グルタミン酸ペプチドはアラニンに匹敵する低いコンダクタンスを有することを発見した。 彼らはまた、気相の占有分子軌道と非占有分子軌道のエネルギーがプロトン化により減少し、脱プロトン化により増加することを発見し、電子輸送におけるフロンティアエネルギー準位の重要性を裏付けた。

2 番目の実験では、Sepunaru らは次のように述べています。 は、ペプチド鎖の長さが電子輸送にどのような影響を与えるかを調査しました。 彼らは、4、5、6、7 個のアミノ酸で構成されるホモトリプトファンペプチド鎖を使用しました。 彼らは、ペプチドの長さが増加するにつれて電子輸送速度が徐々に低下することを発見しました。これは電極単層システムに典型的なことです。 しかし、詳しく調べてみると、電子輸送速度は長さの増加とともに指数関数的に減少し、温度には依存しませんでした。 これらの要因はどちらも、電子輸送がトンネル効果によるものである可能性があることを意味します。

最後に、最後の実験は、ペプチドの二次構造が電子輸送に影響を与えるかどうかを確認することでした。 伸長およびらせん状のアラニンおよびリジンペプチドの間で比較が行われました。 ペプチドが 20 アミノ酸の長さである場合、両方ともヘリックスを形成する傾向があるため、20 マーの伸長バージョンとヘリックス バージョンのアラニンとリジンを相互に比較し、これらを対応する 7 量体ペプチドと比較しました。